Interdyscyplinarne Laboratorium Modelowania Układów Biologicznych

Tematyka rozwijana w laboratorium:

  • rozwijanie modeli gruboziarnistych do analizy krajobrazu energetycznego białek i ich kompleksów
  • rozwijanie metod analitycznych do analizy koewolucyjnej aminokwasów i ich zastosowanie do wyznaczania struktur białek
  • rozwój i zastosowanie aparatu matematycznego teorii węzłów do wyznaczania topologii białek

Celem badawczym jest  scharakteryzowanie sił odpowiedzialnych za pokonywanie topologicznej bariery podczas zwijania białek. Obejmuje to m.in. wyznaczenie biologicznej roli węzłów w białkach przy użyciu symulacji komputerowych, metod bioinformatycznych i doświadczalnych (FRET); topologiczną klasyfikację białek i kwasów nukleinowych (RNA); wyznaczenie krajobrazu energetycznego membranowych białek o złożonej topologii; przewidywanie struktury białek membranowych na podstawie koewolucji par aminokwasów metodą przybliżenia pola średniego.

Laboratorium zajmuje się analizą krajobrazu energetycznego białek i ich funkcji przy użyciu metod fizycznych, matematycznych i biologicznych. Jednym z wyników tej analizy będzie skonstruowanie niezwykle stabilnych struktur molekularnych.

W skład zespołu wchodzą:

  • specjaliści w dziedzinie biofizyki, symulacji i analizy numerycznej, którzy zajmują się rozwijaniem technik numerycznych i ich zastosowaniem do analizy krajobrazu energetycznego białek i funkcji białek
  • specjaliści w dziedzinie rozwiązań analitycznych, którzy koncentrują się na rozwijaniu metod matematycznych do wyznaczenia topologii i analizy sekwencji aminokwasów

Wsółorganizacja wydarzeń naukowych:

  • 17-21.09.214, Significance of Knotted Structures for Function of Proteins and Nucleic Acids, Warszawa
  • 17-20.06.2014, 4th Visegrad Symposium on Structural Systems Biology, Nove Hrady, Czechy
  • 17-22.11.2013, Entanglement in biology; how nature controls the topology of proteins and DNA (13w5133), Banff, Kanada

Inne granty:

  • DUNE, MNiSW, miejsce realizacji: Polskie Towarzystwo Biofizyczne
  • Grant Biophysical Society, miejsce realizacji: Wydział Chemii UW
  • Homing Plus, FNP, miejsce realizacji: Wydział Chemii UW
  • Preludium, NCN, kierownik rojektu: mgr Paweł Dąbrowski-Tumański, miejsce realizacji: Wydział Chemii UW
dr hab. Joanna Sułkowska
e-mail: j.sulkowska@cent.uw.edu.pl
telefon: +48 22 55 43675
pokój: 04.43


Transmembrane helix connectivity in Orai1 controls two gates for calcium-dependent transcription.
Frischauf, I., Litviňuková, M., Schober, R., Zayats, V., Svobodová, B., Bonhenry, D., ... & Stallinger, A. (2017).
2017
KnotGenome: a server to analyze entanglements of chromosomes
Sulkowska, J. I., Niewieczerzal, S., Jarmolinska, A. I., Siebert, J. T., Virnau, P., & Niemyska, W. (2018).
Nucleic acids research
GapRepairer–a server to model a structural gap and validate it using topological analysis
Jarmolinska, A. I., Kadlof, M., Dabrowski-Tumanski, P., & Sulkowska, J. I. (2018).
Bioinformatics, 1, 8
LinkProt: database collecting information about biological links.
Dabrowski-Tumanski, P., Jarmolinska, A. I., Niemyska, W., Rawdon, E. J., Millett, K. C., & Sulkowska, J. I. (2017)
Nucleic acids research, 45(D1), D243-D249.
Topological knots and links in proteins.
Dabrowski-Tumanski, P., & Sulkowska, J. I. (2017).
Proceedings of the National Academy of Sciences, 201615862.
TrmD: A Methyl Transferase for tRNA Methylation With m1G37.
Hou, Y. M., Matsubara, R., Takase, R., Masuda, I., & Sulkowska, J. I. (2017).
In The Enzymes (Vol. 41, pp. 89-115). Academic Press.
Knotting and unknotting proteins in the chaperonin cage: Effects of the excluded volume.
Niewieczerzal, S., & Sulkowska, J. I. (2017).
PloS one, 12(5), e0176744.
PyLasso: a PyMOL plugin to identify lassos.
Gierut, A. M., Niemyska, W., Dabrowski-Tumanski, P., Sułkowski, P., & Sulkowska, J. I. (2017).
Bioinformatics, 33(23), 3819-3821.
The exclusive effects of chaperonin on the behavior of the 52 knotted proteins
Zhao, Y., Dabrowski-Tumanski, P., Niewieczerzal, S., & Sulkowska, J. I. (2017).
PLoS Comput. Biol.
LassoProt: server to analyze biopolymers with lassos.
Dabrowski-Tumanski, P., Niemyska, W., Pasznik, P., & Sulkowska, J. I. (2016).
Nucleic acids research, 44(W1), W383-W389.
Methyl Transfer by Substrate Signaling from a Knotted Protein Fold
Christian, T., Sakaguchi, R., Perlinska, A. P., Lahoud, G., Ito, T., Taylor, E. A., ... & Hou, Y. M. (2016).
https://www.nature.com/articles/nsmb.3282
Complex lasso: new entangled motifs in proteins
Niemyska, W., Dabrowski-Tumanski, P., Kadlof, M., Haglund, E., Sułkowski, P., & Sulkowska, J. I. (2016)
Scientific reports, 6, 36895.
In search of functional advantages of knots in proteins
Dabrowski-Tumanski, P., Stasiak, A., & Sulkowska, J. I. (2016)
PloS one, 11(11), e0165986.
Prediction of the optimal set of contacts to fold the smallest knotted protein
Dabrowski-Tumanski, P., Jarmolinska, A. I., & Sulkowska, J. I.
Journal of Physics: Condensed Matter, 27(35), 354109
Connecting thermal and mechanical protein (un) folding landscapes.
Sun, L., Noel, J. K., Sulkowska, J. I., Levine, H., & Onuchic, J. N. (2014).
Biophysical journal, 107(12), 2950-2961.
KnotProt: a database of proteins with knots and slipknots.
Jamroz, M., Niemyska, W., Rawdon, E. J., Stasiak, A., Millett, K. C., Sułkowski, P., & Sulkowska, J. I. (2014).
Nucleic acids research, 43(D1), D306-D314.
Connecting termal and mechanical protein (un)folding landscapes
Sun, L., Noel, J. K., Sulkowska, J. I., Levine, H., & Onuchic, J. N. (2014).
Biophysical journal, 107(12), 2950-2961.
Structural and mechanistic basis of the fast metathesis initiation by six-coordinated ruthenium catalyst
Trzaskowski, B., & Grela, K. (2013)
Organometallics, 32(13), 3625-3630
Aktualnie brak nowych ofert pracy