![](https://cent.uw.edu.pl/wp-content/uploads/sites/240/2024/11/lab_logo_trylska.png)
Profil
Kierownik
Zespół
Projekty
Publikacje
Kontakt
Strona www |
Profil
prof. dr hab. Joanna Trylska
e-mail: joanna@cent.uw.edu.pl
telefon: +48 22 55 43683
pokój: 04.03
ORCID: 0000-0002-1464-5323
SCOPUS ID: 6602930387
W Laboratorium Maszyn Biomolekularnych prowadzimy badania teoretyczne i doświadczalne, których głównym celem jest poszukiwanie efektywnych pochodnych antybiotyków. W naszych badaniach wykorzystujemy metody fizyki, chemii, bioinformatyki, biologii molekularnej, mikrobiologii oraz modelowania molekularnego. Stosując metody obliczeniowe, projektujemy związki przeciwbakteryjne; następnie przeprowadzamy ich syntezę, stabilizujemy ich strukturę trzeciorzędową, badamy ich oddziaływanie z błonami bakteryjnymi i testujemy aktywność przeciwbakteryjną.
Kolejnym obszarem badań są proteazy, w szczególności wirusowe. Badamy, jak zatłoczenie makromolekularne wpływa na ich dynamikę i aktywność enzymatyczną.
W zespole pracują chemicy, biofizycy, biolodzy i bioinformatycy, a nasze obszary badawcze obejmują:
- projektowanie, syntezę i testowanie peptydów przeciwbakteryjnych,
- projektowanie, syntezę i testowanie transporterów peptydowych kwasów nukleinowych (PNA) do komórek bakterii,
- syntezę koniugatów antybiotyków z peptydami w celu zwiększenia ich aktywności przeciwbakteryjnej,
- badanie wpływu zatłoczenia komórkowego na funkcję enzymów i skuteczność leków,
- rozwój metod obliczeniowych do badania dynamiki molekularnej i oddziaływań biomolekularnych,
- rozwój oprogramowania i narzędzi do analizy wyników dynamiki molekularnej.
|
|
Wybrane publikacje
- Siekierska I., Burmistrz M., Trylska J.
Evaluating delivery of peptide nucleic acids to Gram-negative bacteria using differently linked membrane-active peptides and their stapled analogs
(2024) Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters, 114, art. no. 129993
DOI: 10.1016/j.bmcl.2024.129993
- Chyży P., Kulik M., Shinobu A., Re S., Sugita Y., Trylska J.
Molecular dynamics in multidimensional space explains how mutations affect the association path of neomycin to a riboswitch
(2024) Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 121 (15), art. no. e2317197121
DOI: 10.1073/pnas.2317197121
- Tsylents U., Burmistrz M., Wojciechowska M., Stępień J., Maj P., Trylska J.
Iron uptake pathway of Escherichia coli as an entry route for peptide nucleic acids conjugated with a siderophore mimic
(2024) Frontiers in Microbiology, 15, art. no. 1331021
DOI: 10.3389/fmicb.2024.1331021
- Macyszyn J., Chyży P., Burmistrz M., Lobka M., Miszkiewicz J., Wojciechowska M., Trylska J.
Structural dynamics influences the antibacterial activity of a cell-penetrating peptide (KFF)3K
(2023) Scientific Reports, 13 (1), art. no. 14826
DOI: 10.1038/s41598-023-38745-y
- Dyzma A., Wielgus-Kutrowska B., Girstun A., Matošević Z.J., Staroń K., Bertoša B., Trylska J., Bzowska A.
Trimeric Architecture Ensures the Stability and Biological Activity of the Calf Purine Nucleoside Phosphorylase: In Silico and In Vitro Studies of Monomeric and Trimeric Forms of the Enzyme
(2023) International Journal of Molecular Sciences, 24 (3), art. no. 2157
DOI: 10.3390/ijms24032157
- Macyszyn J., Burmistrz M., Mieczkowski A., Wojciechowska M., Trylska J.
Conjugates of Aminoglycosides with Stapled Peptides as a Way to Target Antibiotic-Resistant Bacteria
(2023) ACS Omega, 8 (21), pp. 19047 – 19056
DOI: 10.1021/acsomega.3c02071
- Ostrowska N., Feig M., Trylska J.
Varying molecular interactions explain aspects of crowder-dependent enzyme function of a viral protease
(2023) PLoS Computational Biology, 19 (4), art. no. e1011054
DOI: 10.1371/journal.pcbi.1011054
- Tsylents U., Siekierska I., Trylska J.
Peptide nucleic acid conjugates and their antimicrobial applications—a mini-review
(2023) European Biophysics Journal, 52 (6-7), pp. 533 – 544
DOI: 10.1007/s00249-023-01673-w
- Wojciechowka, M., Macyszyn, J., Miszkiewicz, J., Grzela, R., Trylska, J.
Stapled Anoplin as an Antibacterial Agent
(2021) Front. Microbiol., 13 December
DOI: 10.3389/fmicb.2021.772038
- Chrabąszczewska, M.; Winiewska-Szajewska, M.; Ostrowska, N.; Bojarska, E.; Stępiński, J.; Mancewicz, Ł.; Łukaszewicz, M.; Trylska, J.; Taube, M.; Kozak, M.; et al.
Insight into the Binding and Hydrolytic Preferences of hNudt16 Based on Nucleotide Diphosphate Substrates.
(2021) Int. J. Mol. Sci. 2021, 22, 10929
DOI: 10.3390/ijms222010929
|